Des virus géants insoupçonnés qui infectent les noyaux des protistes marins
Les mirusvirus sont des virus géants à ADN, très abondants dans les milieux aquatiques, qui infectent des protistes du plancton. Après une première lignée révélée par Tara Oceans (Nature, 2023), une étude du Genoscope (Nature Microbiology, 2025) a élargi ce groupe en caractérisant plus de 1000 génomes et en montrant un mode de vie étonnamment centré sur le noyau de l'hôte. Contrairement à la plupart des grands virus à ADN, ces mirusvirus peuvent atteindre ~500 kb tout en étant dépourvus de polymérase, ce qui les rend très dépendants des machineries nucléaires de réplication et de transcription de l'hôte. Ils portent aussi de nombreux introns du spliceosome dans leurs gènes, imposant une étape de maturation des ARN typiquement nucléaire. Ces résultats suggèrent que le noyau des eucaryotes unicellulaires constitue une niche majeure pour ces virus et qu'ils pourraient modifier en profondeur notre vision des interactions virus–plancton, avec des implications potentielles pour le fonctionnement des écosystèmes marins.
Tom Delmont est chercheur au CNRS au Gensocope. Il explore
la diversité génomique du plancton a la surface des océans pour mieux
comprendre les principes écologiques et l’histoire évolutive du monde microbien
marin. Il contribue à la caractérisation génomique des bactéries,
organismes eucaryotes unicellulaires et virus géants les plus abondants du
plancton grâce aux données collectées par l’expédition Tara Oceans.
Ses recherches l’ont mené à la découverte des mirusvirus, un groupe
majeur de virus à ADN à la croisée des chemins des virus géants et du virus de
l’herpès. Ces virus infectent un grand nombre d’eucaryotes unicellulaires,
contribuant ainsi au fonctionnement global du plancton.
Lever le voile sur la complexité des mécanismes de réparation de l'ADN par recombinaison homologue
Les êtres vivants subissent en permanence des dommages dans leur ADN (stress oxydatif intra-cellulaire ou facteurs exogènes: lumière ultraviolette, radioactivité ou agents chimiques dans l'environnement). Tous les organismes disposent de mécanismes enzymatiques de détection et de réparation de ces dommages, qui sont essentiels à leur survie.
Parmi les lésions de l'ADN, les cassures touchant les deux brins de la double hélice sont les plus dommageables. Elles peuvent conduire à la mort des cellules ou à des réarrangements chromosomiques qui vont modifier leur programme génétique et conduire à la formation de cancers. L'un des mécanismes de réparation de ces cassures, la Recombinaison Homologue, fait intervenir un ADN de séquence identique qui est utilisé comme matrice pour la réparation, assurant ainsi une très faible incorporation d'erreurs. Elle est de ce fait une composante essentielle de la stabilité du génome.
La protéine clé de la recombinaison homologue est la recombinase Rad51. Cette protéine est rapidement associée à la cassure où elle forme des filaments capables de scanner la totalité du génome à la recherche d'une séquence d'ADN identique. La formation des filaments implique un grand nombre de protéines bien identifiées, mais leur fonction n'est pas clairement établie. Une des pièces maitresses de cet arsenal est la protéine Rad52.
En collaboration avec l'Institut Curie et l'I2BC, le DRCM a mené une étude pluridisciplinaire associant biologie structurale, microsocopie et génétique en utilisant un organisme modèle, la levure pour déterminer précisément comment Rad52 assemble les filaments Rad51 sur l'ADN et assure leur stabilité.
Eric Coïc est chercheur et directeur du Laboratoire de Radiobiologie Cellulaire et Moléculaire au DRCM. Il fera le point sur les techniques utilisées et les résultats clés de cette étude, publiée dans Nature communications.